Spongif.webporme Enzephalopathien (Prionkrankheiten) sind jene Krankheiten, an denen die Entwicklung pathologischer Formen von Prionproteinen beteiligt ist. Wir wissen immer mehr über Prionenkrankheiten, aber die wichtigsten Aspekte sind noch unbekannt - die Medizin hat derzeit nicht die Mittel, um Patienten von diesen Krankheiten zu heilen.

Spongif.webporme EnzephalopathienalsoPrionenerkrankungenkönnen sich im Laufe des Lebens entwickeln, andere entstehen durch vererbte, von Geburt an vorhandene Mutationen Gene. Es gibt mehrere menschliche Entitäten innerhalb dieser Gruppe, Beispiele sind die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit oder tödliche Schlaflosigkeit in der Familie.

Prionenkrankheiten sind seit langem sehr mysteriös. Im Gegensatz zu anderen Krankheitserregern wie Bakterien, Viren oder Pilzen enth alten sie keine Nukleinsäure – Prionen bestehen nur aus Proteinen. Die Theorie der Prionenerkrankungen wurde von S. Prusiner entdeckt, diese Entdeckung wurde in der wissenschaftlichen Gemeinschaft sehr geschätzt - 1997 erhielt der Forscher den Nobelpreis für Medizin. Obwohl seit der Geburt des Prion-Konzepts relativ viele Jahre vergangen sind, h alten einige Wissenschaftler es immer noch für unvollständig und untersuchen die Natur dieser Erkrankungen weiter - einige der Faktoren, die für spongif.webporme Enzephalopathien verantwortlich sind, wurden nun bestätigt.

Prionenerkrankungen: Ursachen

Die Ätiologie von Prionenerkrankungen hängt mit der Umwandlung normaler Prionproteine ​​in pathogene, pathogene Formen zusammen. Prionen sind Eiweißmoleküle, die im Körper jedes Menschen vorkommen. Ihre Funktion ist noch nicht ganz klar, aber es ist bekannt, dass Prionenproteine ​​unter normalen Bedingungen dem Körper nicht schaden. Aber wenn Prionen ihre Struktur verändern und zu pathogenen Partikeln werden, entwickelt sich eine von mehreren spongif.webpormen Enzephalopathien. Prionen, die natürlicherweise im Körper vorkommen, werden als PRPC bezeichnet, während abnormale Formen als PRPSC bezeichnet werden. Letztere sind nicht nur deshalb ein ernstes Problem, weil sie sich in Form von Ablagerungen im Nervengewebe ansammeln und dessen Schäden verursachen können, sondern auch, weil sie die Fähigkeit besitzen, normale Prionen in diese umzuwandelnfalsche Konformation (einfach ausgedrückt, PRPSC kann normale Proteine ​​mit ihrem pathogenen Potenzial „infizieren“)

Grundsätzlich gibt es 3 Ursachen für spongif.webporme Enzephalopathien:

  • sporadisch (pathogene Mutation tritt in somatischen Zellen auf, sie tritt während des Lebens des Patienten auf),
  • Familie (resultierend aus der Last der von den Eltern geerbten Mutationen),
  • passagiert (im Zusammenhang mit der Einführung von pathogenen Prionen in den menschlichen Körper, z. B. durch Wachstumshormonpräparate, die mit diesen Partikeln kontaminiert sind, oder durch Hornhauttransplantation von einer Person, die an einer spongif.webpormen Enzephalopathie leidet).

Spongif.webporme Enzephalopathien: Creutzfeldt-Jakob-Krankheit

Die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD) wurde erstmals in den frühen 1920er Jahren beschrieben. Es gibt 4 Arten der Krankheit:

  • sporadische CJK (die häufigste, macht bis zu 9/10 aller CJK-Fälle aus)
  • Familie CJD
  • CJK überwältigt
  • CJD-Variante

Das Krankheitsbild im Verlauf verschiedener Varianten der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit kann variabel sein. Die häufigsten Beschwerden im Verlauf dieser Gruppe spongif.webpormer Enzephalopathien sind:

  • Demenzerkrankungen (einschließlich fortschreitender Verschlechterung von Gedächtnis, Aufmerksamkeit und Konzentration)
  • Myoklonus (unwillkürliche Bewegungen wie plötzliche Muskelzuckungen)
  • zerebelläre Dysfunktion (z. B. Ungleichgewicht)
  • Sehstörung
  • Pyramidale und extrapyramidale Symptome

Im Verlauf von CJK-Varianten können auch psychische Störungen (z. B. Angst, depressive Verstimmung), Schmerzen und andere als die oben genannten unwillkürlichen Bewegungen auftreten.

Die Prognose der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit ist schlecht – zum Beispiel dauert es bei Patienten mit sporadischer CJD im Durchschnitt vier bis fünf Monate vom Auftreten der Symptome bis zum Tod.

Spongif.webporme Enzephalopathien: Gerstmann-Straussler-Scheinker-Syndrom

Das Gerstmann-Straussler-Scheinker-Syndrom (GSS) tritt meist familiär gehäuft auf und wird durch eine vererbte Mutation im PRNP-Gen verursacht. Sie gilt als die am langsamsten fortschreitende spongif.webporme Enzephalopathie. Zum GSS-Team gehören:

  • Spinozerebelläre Ataxie
  • Dyzartria
  • Demenzerkrankungen
  • Schluckstörungen
  • Nystagmus
  • erhöhte Muskelspannung

Patienten, bei denen GSS diagnostiziert wurde, erleben eine unterschiedliche Zeitspanne, einige Patienten sterben mehr als 10 Jahre nach Ausbruch der Krankheit.

Spongif.webporme Enzephalopathien:tödliche Schlaflosigkeit in der Familie

Tödliche familiäre Schlaflosigkeit ist eine Prionenerkrankung, die durch Mutationen im PRNP-Gen verursacht wird. Die Krankheit ist extrem selten und wurde bisher in 28 Familien auf der ganzen Welt diagnostiziert. Im Verlauf der tödlichen familiären Schlaflosigkeit ist das erste Symptom die Schlaflosigkeit. Dieses Problem führt zu Angststörungen und Halluzinationen des Patienten. Die Folge des ständigen Mangels an Nachtruhe sind Funktionsstörungen des vegetativen Systems (einschließlich Veränderungen der Herzfunktion, Schwitzen und Störungen des Verdauungssystems), außerdem kommt es zu einer fortschreitenden Abnahme des Körpergewichts. In fortgeschritteneren Stadien der tödlichen familiären Insomnie treten hormonelle Störungen auf und im Verlauf treten Demenzsymptome auf.Die Prognose der tödlichen familiären Insomnie ist wie bei anderen spongif.webpormen Enzephalopathien ungünstig: Die Patienten versterben in der Regel innerhalb von drei Jahren nach Ausbruch

Spongif.webporme Enzephalopathien: Prionopathie mit variabler Protease-Empfindlichkeit

Das Auftreten der diskutierten spongif.webpormen Enzephalopathien hängt hauptsächlich mit Mutationen im PRNP-Gen zusammen. Diese Mutationen betreffen jedoch verschiedene Codons dieses Gens, daher werden mehrere verschiedene Prionenerkrankungen unterschieden. Eine relativ kürzlich (2008) beschriebene Einheit ist die Prionopathie mit variabler Anfälligkeit für Protease. Menschen, die an dieser Krankheit leiden, sind Träger von Mutationen in bis zu drei Kodons des PRNP-Gens. Im Falle einer Prionopathie mit unterschiedlicher Empfindlichkeit gegenüber Proteasen erleben die Patienten:

  • kognitive Beeinträchtigung
  • extreme Schwere psychiatrischer Störungen: Sie können Euphorie und Unruhe, aber auch erhebliche Apathie sein
  • Dysartrie
  • Aphasie (Sprachstörungen)

Die durchschnittliche Krankheitsdauer bei dieser Prionopathie beträgt weniger als 4 Jahre

Spongif.webporme Enzephalopathien: kuru

Kuru gilt heute als Krankheit, die es praktisch nicht mehr gibt - sie wurde bei Stämmen aus Papua-Neuguinea angetroffen, die Kannibalismus praktizierten. Das vorherrschende Symptom dieser spongif.webpormen Enzephalopathie ist die fortschreitende zerebelläre Ataxie. Sie kann von unwillkürlichen Bewegungen (hauptsächlich in Form von Chorea, Zittern und Athetose) sowie von Harn- und Stuhlinkontinenz begleitet sein. Patienten, die an Kuru leiden, erleben auch erhebliche Stimmungsschwankungen, sie entwickeln primitive Reflexe (z. B. Saugen). Ein ganz charakteristisches Problem bei dieser Prion-Krankheit sind erzwungene Wein- oder Lachanfälle – aufgrund letzterer Phänomene wird Kuru manchmal auch als „lachender Tod“ bezeichnet.

Spongif.webporme Enzephalopathien:Diagnose

Prionenerkrankungen können aufgrund der Symptome des Patienten vermutet werden. Sie sind jedoch recht unspezifisch, da sie auch im Rahmen einer Reihe anderer Krankheiten auftreten können, die nicht mit Prionen in Zusammenhang stehen. Aus diesem Grund werden in der Diagnostik spongif.webpormer Enzephalopathien auch verwendet:

  • bildgebende Verfahren (z. B. Magnetresonanztomographie, die es ermöglicht, Veränderungen im Zusammenhang mit der Degeneration des Gehirns durch Prionenproteine ​​zu erkennen),
  • Laboruntersuchungen (z. B. Bestimmung von Proteinkonzentrationen im Liquor cerebrospinalis, z. B. MAP-tau, S-100 oder 14-3-3-Proteine),
  • genetische Tests (um das Vorhandensein von Mutationen beim Patienten festzustellen),
  • Immunisierungstests (unter Verwendung von Antikörpern gegen Prionproteine)

Die Diagnose kann auch durch eine Autopsie des Gehirns bestätigt werden, bei der es möglich ist, für spongif.webporme Enzephalopathien charakteristische Veränderungen zu finden. Dies können schwammige Läsionen sein, unterschiedlich verteilt und mit unterschiedlicher Struktur (je nach spezifischer Krankheitsentität), Amyloid-Plaques und neuronale Defekte.

Spongif.webporme Enzephalopathien: Behandlung

Prion-Erkrankungen sind derzeit unheilbar - trotz zahlreicher Studien, die seit vielen Jahren laufen, hat die Medizin noch immer keine Medikamente, die ihren Verlauf verlangsamen oder ganz hemmen könnten. Die symptomatische Behandlung wird bei Patienten mit spongif.webpormen Enzephalopathien eingesetzt, um die Intensität der Symptome zu lindern und ihre Lebensqualität so weit wie möglich zu verbessern.An der Behandlung spongif.webpormer Enzephalopathien wird jedoch noch gearbeitet. Wissenschaftler versuchen, verschiedene Methoden anzuwenden - das erste Beispiel ist die Gentherapie. Sie würden Nukleinsäuren und die in ihrer Struktur vorhandenen Mutationen beeinflussen – der Zweck der Anwendung von Gentherapie wäre es, Fehler im genetischen Code zu neutralisieren. Ein anderer Ansatz ist die Grundlage der immunologischen Therapie – es wird daran gearbeitet, Antikörper zu schaffen, deren Aufgabe es wäre, pathogene Prionen zu eliminieren. Eine andere Methode, bei der das Potenzial zur Bekämpfung spongif.webpormer Enzephalopathien gesehen wird, ist die Behandlung unter Verwendung synthetisierter Proteinmoleküle, die, wenn sie in den Körper des Patienten eingeführt werden, pathologische Proteine ​​neutralisieren würden.

Kategorie:

Neurologie