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Enzyme sind für das reibungslose Funktionieren aller lebenden Organismen auf der Erde unerlässlich. Sie sind an den meisten, wenn nicht allen chemischen Veränderungen in der Natur beteiligt, d. h. an Millionen von Reaktionen sowohl in der Pflanzenwelt als auch in der Tierwelt. Es lohnt sich herauszufinden, was Enzyme sind, wie sie funktionieren und welche Bedeutung sie für die moderne Medizin haben.

Enzymesind Proteinmoleküle, die verschiedene chemische Reaktionen in lebenden Organismen, einschließlich des menschlichen Körpers, beschleunigen oder sogar ermöglichen.

Chemisch gesehen sind dies Katalysatoren, also Partikel, die die Reaktion verstärken, sich aber während der Reaktion nicht abnutzen. Diese Effizienzsteigerung chemischer Umwandlungen ist oft enorm, natürliche Katalysatoren können die Reaktionszeit von mehreren Jahren auf mehrere Sekunden verkürzen.

Enzyme sind in allen Bereichen des Körpers zu finden: In Zellen, im extrazellulären Raum, in Geweben, in Organen und in ihrem Licht bestimmen die Katalysatoren, die ein bestimmtes Gewebe produziert, seine spezifischen Eigenschaften und die Rolle, die es im Körper spielt Körper

Die meisten Enzyme sind sehr spezifisch, was bedeutet, dass jedes von ihnen nur für eine Art von chemischer Reaktion verantwortlich ist, an der spezifische Partikel - Substrate beteiligt sind, und nur sie mit einem bestimmten Enzym interagieren können.

Die Aktivität natürlicher Katalysatoren hängt von vielen Faktoren ab: Reaktionsumgebung, z.B. Temperatur, pH-Wert, Anwesenheit bestimmter Ionen, Aktivatoren - sie verstärken die Wirkung von Enzymen und Inhibitoren, die dieser Aktivität entgegenwirken.

Enzyme: Struktur

Wie bereits erwähnt, sind die meisten Enzyme Proteine, sie haben eine sehr vielfältige Struktur: von mehreren Dutzend Aminosäuren bis zu mehreren Tausend, die in einer vielfältigen räumlichen Struktur angeordnet sind.

Es ist die Form ihrer Bildung (die sogenannte Quartärstruktur) und die Tatsache, dass die meisten Enzyme viel größer sind als die Reaktanten ihrer Reaktionen, ist maßgeblich für ihre Aktivität verantwortlich.

Dies liegt daran, dass nur eine bestimmte Region in der Struktur von Enzymen das sogenannte aktive Zentrum ist, also ein Fragment, das für die Durchführung der Reaktion verantwortlich ist.

Die verbleibenden Fragmente des Moleküls haben die Aufgabe, ein bestimmtes Substrat zu binden, seltener andere Verbindungen, die die Aktivität des Enzyms beeinflussen.

Es ist gut, diese Konstruktion zu kennendes Katalysators ist so ausgelegt, dass das Fügesubstrat geometrisch ideal angepasst ist, wie ein „Schlüssel zum Schloss“.

Wie alle Proteine ​​werden Enzyme in den Ribosomen aus dem im Zellkern dicht gepackten Erbgut - der DNA - hergestellt und bilden so eine sogenannte Primärstruktur.

Dann wird es mehrmals gef altet - dabei verändert es seine Form, manchmal werden Zucker, Metallionen oder Fettreste hinzugefügt.

Das Ergebnis all dieser Prozesse ist die Bildung einer aktiven Quartärstruktur, also einer vollständig biologisch aktiven Form.

In vielen Fällen verbinden sich mehrere Enzympartikel, um eine Reihe chemischer Reaktionen auszuführen und so den Prozess zu beschleunigen.

Manchmal gibt es Enzyme in mehreren Geweben, die dieselbe Reaktion katalysieren, aber einander strukturell nicht ähnlich sind, wir nennen sie Isoenzyme.

Die Namen der Isoenzyme sind die gleichen, trotz des Unterschieds in Ort und Struktur, jedoch haben diese Unterschiede praktische Bedeutung. Dadurch ist es möglich, in Labortests nur die Fraktionen des Enzyms zu bestimmen, die aus einem bestimmten Organ stammen.

Die Wirkungsmechanismen von Enzymen sind vielfältig, aber aus chemischer Sicht besteht ihre Aufgabe immer darin, die Aktivierungsenergie der Reaktion zu senken. Dies ist die Energiemenge, die die Substrate haben müssen, damit der Prozess stattfinden kann.

Dieser Effekt kann erreicht werden, indem man eine geeignete Umgebung für die Reaktion schafft, einen anderen chemischen Weg verwendet, um die gleichen Produkte zu erh alten, oder die geeignete räumliche Anordnung von Substraten.

Jeder dieser Mechanismen kann von Enzymen genutzt werden.

Regulation der Enzymaktivität

Die Wirkung von Enzymen hängt von Umgebungsparametern ab: Temperatur, pH-Wert und andere. Jeder der natürlichen Katalysatoren hat unter bestimmten Bedingungen sein Leistungsoptimum, das je nach Toleranz gegenüber Umweltbedingungen unterschiedlich breit sein kann.

Im Falle der Temperatur laufen die meisten enzymatischen Reaktionen bei höheren Temperaturen schneller ab, aber ab einer bestimmten Temperatur fällt die Reaktionseffizienz stark ab, was durch eine thermische Schädigung des Enzyms (Denaturierung) verursacht wird.

Hormone lassen sich ihrer Struktur nach in zwei Gruppen einteilen:

  • einfach - nur Proteinpartikel
  • Komplex - der die Hinzufügung einer Nicht-Protein-Gruppe erfordert - ein Cofaktor

Letztere spielen eine Schlüsselrolle bei der ordnungsgemäßen Aktivität und Regulation von Enzymen.

Cofaktoren können wiederum in zwei Gruppen eingeteilt werden: diejenigen, die fürAktivitäten des Enzyms, stark damit verbunden - das sind sogenannte prosthetische Gruppen, das können Metalle, organische Moleküle sein, wie zum Beispiel Häm.

Die zweite Gruppe sind Coenzyme, sie sind normalerweise für die Übertragung von Substraten oder Elektronen verantwortlich, und ihre Bindung an das Enzym ist schwach, zu dieser Gruppe gehören beispielsweise Folsäure, Coenzym A. Das ist wissenswert Viele Vitamine spielen die Rolle von Cofaktoren.

Inhibitoren erfüllen eine ganz andere Aufgabe, sie sind Partikel, die die enzymatische Aktivität hemmen, indem sie an das Enzym binden.

Es gibt verschiedene Arten von Inhibitoren:

  • irreversibel - sie verursachen eine dauerhafte Inaktivierung des Moleküls und die Reaktion kann nur nach der Produktion eines neuen Enzyms stattfinden
  • kompetitiv - in diesem Fall hat der Inhibitor eine ähnliche Struktur wie das Substrat, sodass sie um das aktive Zentrum konkurrieren. Ist ein Inhibitor angehängt, findet die Reaktion nicht statt, wenn das Substrat - normal abläuft
  • nicht kompetitiv - solche Inhibitoren binden das Enzym an einer anderen Stelle als dem Substrat, so dass es an das Enzym binden kann, aber die Reaktion nicht stattfindet

Bei einer viel höheren Konzentration des Substrats als des Inhibitors wird die Wirkung des kompetitiven Inhibitors überwunden, da er die "Konkurrenz" um das aktive Zentrum überwältigt, im Falle einer nicht-kompetitiven kann seine Wirkung nicht sein durch Erhöhen der Konzentration des Substrats überwunden werden.

Neben der Regulation des Aktivator- und Inhibitorsystems gibt es viele andere Methoden, um die Aktivität von Enzymen zu kontrollieren.

Sie betreffen die Steuerung der Produktion durch die Zelle auf der Ebene der Proteinbildung sowie die Regulation der sogenannten posttranslationalen Verarbeitung, also der Strukturveränderung eines Proteinmoleküls unmittelbar nach seiner Synthese im Ribosom. Diese Modifikationen bestehen beispielsweise in einer Verkürzung der Polypeptidkette.

Die nächsten Regulationsmethoden betreffen die Trennung und Platzierung von Enzymen in geeigneten Bereichen: zellulär und in spezifischen Organellen oder im extrazellulären Kompartiment.

Es gibt noch einen weiteren wichtigen Regulationsmechanismus - negatives Feedback - es ist das primäre Kontrollsystem im endokrinen System. Es funktioniert nach dem Prinzip der Hemmung.

Dies bedeutet, wenn ein Enzym zu viel von einem bestimmten Hormon produziert, bindet es daran, hemmt seine Aktivität und reduziert die Synthese, sodass das Reaktionsprodukt selbst seine Produktion hemmt.

Enzyme: Rolle

Jedes Gewebe des menschlichen Körpers produziert eine spezifische Reihe von Enzymen, die die Rolle dieser Zellen bei der Funktionsweise des Körpers definieren. Was diese Enzyme sind, wird durch den genetischen Code definiert und welche Regionen in einer bestimmten Zelle aktiv sind.

Im menschlichen Körper finden zu jeder Zeit Tausende von chemischen Reaktionen statt, von denen jede ein bestimmtes Enzym erfordert, daher wäre es schwierig, alle diese in unserem Körper vorhandenen Partikel aufzulisten.

Es lohnt sich, einige der charakteristischsten zu kennen:

  • Verdauungsenzyme- werden von den Geweben des Verdauungssystems produziert und zerlegen Nahrung in einfache Verbindungen, da nur diese ins Blut aufgenommen werden können. Sie sind extrazelluläre Enzyme, erfüllen also ihre Hauptaufgabe außerhalb der Zellen, in denen sie produziert werden. Einige dieser Enzyme werden in inaktiver Form, sogenannte Proenzyme oder Zymogene, gebildet und im Magen-Darm-Trakt aktiviert. Verdauungsenzyme sind zum Beispiel: Amylase, Lipase, Trypsin
  • Myosinist ein in den Muskeln vorkommendes Enzym, das ATP-Moleküle abbaut, die Energieträger sind, wodurch die Muskelfasern kontrahiert werden
  • Peroxidasensind oxidierende Enzyme und Katalasen, also reduzierende Enzyme
  • Acetylcholinesteraseist ein Enzym, das Acetylcholin abbaut, einen der Botenstoffe im Nervensystem
  • Monoaminooxidaseist das am häufigsten vorkommende Enzym in der Leber, es ist für den Abbau von Adrenalin, Noradrenalin und einigen Medikamenten verantwortlich
  • Cytochrome Oxidase , ein sehr wichtiges intrazelluläres Enzym, das für Energieumwandlungen verantwortlich ist
  • Lysozym , eine z.B. in Tränen oder Speichel vorkommende Substanz, die Schutzfunktionen erfüllt, Krankheitserreger zerstört
  • Alkoholdehydrogenase , ein Enzym in der Leber, das für den Abbau von Ethanol verantwortlich ist
  • Alkalische Phosphatase , beteiligt sich am Knochenaufbau durch Osteoblasten

Enzyme: Benennung

Enzymnamen sind oft ziemlich kompliziert, da sie sich aus dem Namen der Reaktion, die sie ausführen, und dem an dieser Reaktion beteiligten Substrat ableiten, z.B. 5-Hydroxytryptophan-Decarboxylase.

Typischerweise wird das Suffix „-aza“ an den allgemeinen Namen der Reaktion angehängt, und der zweite Teil des Enzymnamens bildet den Namen der Verbindung, die diese Reaktion durchläuft.

Manchmal ist der Name einfach, er kommt von einem Substrat, z.B. Laktase (ein Enzym, das Laktose abbaut).

Seltener leiten sich die Namen von Enzymen von einem allgemeinen Prozess ab, der unter ihrer Beteiligung abläuft, z.B. DNA-Gyrase, das Enzym, das für die Drehung von DNA-Strängen verantwortlich ist.

Einige Enzyme haben endlich gemeinsame Namen oder Namen, die von ihren Entdeckern vergeben wurden, wie Pepsin (das Proteine ​​im Verdauungstrakt abbaut) oder Lysozym (ein bakterizides Enzym, das in enth alten istTränen).

Es gibt auch eine kleine Gruppe von Restriktionsenzymen, die für das Schneiden von DNA-Strängen verantwortlich sind, in diesem Fall kommt der Name von dem Mikroorganismus, aus dem das Enzym isoliert wurde.

Die Internationale Union für Biochemie und Molekularbiologie hat die Regeln für die Benennung von Enzymen eingeführt und sie in mehrere Klassen eingeteilt, um die Nomenklatur zu vereinheitlichen.

Es ersetzt nicht die zuvor beschriebenen Namen, sondern ist eher eine Ergänzung, die hauptsächlich von Wissenschaftlern verwendet wird.

Nach den Regeln der Europäischen Union wird jedes Enzym durch eine Zeichenfolge beschrieben: EC x.xx.xx.xx - wobei die erste Ziffer für die Klasse steht, nachfolgende Unterklassen und Unterklassen und schließlich die Enzym Nummer. Diese Enzymklassen sind:

• 1 - Oxidoreduktasen: sie katalysieren Oxidations- und Reduktionsreaktionen
• 2 - Transferasen: übertragen funktionelle Gruppen (z. B. Phosphat)
• 3 - Hydrolasen: entsprechen der Hydrolyse (Zersetzung) von Bindungen
• 4 - Lyasen: sp alten Bindungen in einem anderen Mechanismus als die Hydrolyse
• 5 - Isomerasen: sie sind für räumliche Veränderungen von Molekülen verantwortlich
• 6 - Ligasen: verbinden Moleküle mit kovalenten Bindungen

Enzyme und Medizin

Die Bedeutung von Enzymen für die menschliche Gesundheit ist enorm. Ihr ordnungsgemäßer Betrieb ermöglicht ein gesundes Leben, und dank der Entwicklung von Analysegeräten haben wir gelernt, verschiedene Krankheiten mittels Enzymbestimmung zu diagnostizieren. Außerdem können wir den Mangel einiger Enzyme und die daraus resultierenden Krankheiten erfolgreich behandeln, leider gibt es in dieser Angelegenheit noch viel zu tun.

Eine Behandlung der Ursachen von Stoffwechselerkrankungen ist noch nicht möglich, da wir das Erbgut nicht sicher und effektiv verändern können, um beschädigte Gene und damit falsch produzierte Enzyme zu reparieren.

Erkrankungen durch dysfunktionale Enzyme

Das reibungslose Funktionieren unseres Körpers hängt weitgehend vom ordnungsgemäßen Funktionieren von Enzymen ab. In vielen Fällen beeinflussen Krankheitszustände die Menge an Enzymen, was dazu führt, dass sie übermäßig aus den Zellen freigesetzt werden oder im Gegenteil mangelhaft sind. Im Folgenden sind nur Beispiele für Krankheiten aufgeführt, die durch abnormale Enzymfunktionen verursacht werden, es gibt noch viele weitere dieser Krankheiten.

  • Stoffwechselblockaden oder Stoffwechselerkrankungen

Stoffwechselblockaden oder Stoffwechselerkrankungen sind eine Gruppe von Erbkrankheiten, die durch die Ansammlung von Stoffen in der Zelle aufgrund des Fehlens eines für ihren Stoffwechsel verantwortlichen Enzyms verursacht werden. Die im Laufe der Zeit angesammelten Substrate sind so groß, dass sie für Zellen und den gesamten Organismus toxisch werden.

Es gibt mehrere tausend Krankheiten, ihre Zahl spiegelt die Vielf alt wiederEnzyme, die im menschlichen Körper vorkommen, da die meisten enzymkodierenden Gene durch Stoffwechselerkrankungen beeinträchtigt werden können.

Beispiele sind Galaktosämie oder Homocystinurie, seltene Erkrankungen, die sich am häufigsten unmittelbar nach der Geburt oder in den ersten Lebensjahren manifestieren.

  • Nowotwory

Eine weitere Gruppe von Krankheiten, die mit einer Fehlfunktion von Enzymen einhergehen können, ist Krebs. Enzyme sind neben vielen anderen Funktionen auch für die Regulierung der Zellteilung zuständig, sogenannte Tyrosinkinasen. Versagen diese Enzyme in diesem Bereich, kann es zu einer unkontrollierten Zellteilung und damit zu einem krebsartigen Prozess kommen.

  • Emphysem

Eine seltenere Erkrankung ist das Emphysem, bei dem die Elastase überaktiv wird. Es ist ein im Lungengewebe vorhandenes Enzym, das für den Abbau des unter anderem in der Lunge vorhandenen Elastinproteins verantwortlich ist.

Wenn es zu aktiv ist, wird das Gleichgewicht zwischen Zerstörung und Aufbau gestört, es kommt zu Narbenbildung und Emphysemen.

Enzyme: diagnostische Verwendung

Die moderne medizinische Diagnostik basiert auf der Verwendung von Enzymen bei ihren Bestimmungen. Dies ist darauf zurückzuführen, dass Krankheitszustände direkt oder indirekt zu einem Ungleichgewicht von Enzymen führen, was zu einer Erhöhung oder Verringerung ihrer Menge im Blut führt.

Dies kann nicht nur auf Produktionsstörungen zurückzuführen sein, sondern z.B. auch auf die Freisetzung großer Mengen intrazellulärer Enzyme ins Blut oder den Urin als Folge einer Schädigung der Zellmembran

Beispiele für Enzyme, die in der Laborforschung verwendet werden, sind:

  • Kreatinkinase - ein Enzym, das in den Muskeln vorhanden ist, auch im Herzmuskel, dessen mehrfache Zunahme auf einen Herzinfarkt, Myokarditis, Muskelerkrankungen - Verletzungen, Dystrophie hindeuten kann
  • Laktatdehydrogenase - in allen Körperzellen vorhanden, insbesondere im Gehirn, in der Lunge, in den weißen Blutkörperchen und in den Muskeln. Seine starke Zunahme wird bei Herzinfarkt, Muskel- und Lebererkrankungen oder Krebs beobachtet.
  • Alkalische Phosphatase kommt in der größten Menge in Leber und Knochen vor, hier wird sie von Osteoblasten freigesetzt. Erkrankungen dieser Organe können sein Wachstum verursachen, aber ein Überschuss an alkalischer Phosphatase kann auch auf den Knochenregenerationsprozess hinweisen - nach einer Operation oder einem Bruch.
  • Saure Phosphatase kommt in vielen Organen vor - Leber, Nieren, Knochen, Prostata, aus diagnostischer Sicht kann ihr Anstieg auf Knochen- und Prostataerkrankungen hindeuten
  • AminotransferaseAsparagin- und Alanin-Aminotransferase - das sind für die Leber charakteristische Enzyme, die fast ausschließlich in Hepatozyten vorkommen, sie werden in der grundlegenden Screening-Diagnostik von Lebererkrankungen verwendet und ihre mehrfache Erhöhung ermutigt immer zur weiteren Diagnose von Lebererkrankungen.
  • Glutamatdehydrogenase und Gammaglutamyltransferase - andere Leberenzyme, ähnlich den oben genannten, sind wichtig für die Diagnose von Erkrankungen dieses Organs und der Gallenwege.
  • Amylase ist ein Enzym, das in vielen Organen vorhanden ist, aber die höchste Konzentration wird in den Zellen der Bauchspeicheldrüse und der Speicheldrüsen erreicht, ihre Diagnose ist bei deren Erkrankungen von größter Bedeutung.
  • Lipase ist ein weiteres Pankreasenzym, es unterscheidet sich in seiner Spezifität von Amylase, was bedeutet, dass Lipase nur in der Bauchspeicheldrüse vorhanden ist und Abweichungen von der Norm bei der Bestimmung dieses Enzyms auf eine Erkrankung der Bauchspeicheldrüse hindeuten
  • Cholinesterase ist ein Enzym, das Acetylcholin abbaut - ein Botenstoff im Nervensystem, wo es auch in der höchsten Menge vorhanden ist, in der Diagnostik wird es bei Vergiftungen mit phosphororganischen Verbindungen eingesetzt.
  • Gerinnungs- und Fibrinolysefaktoren - das sind von der Leber produzierte Substanzen, die an der Blutgerinnung beteiligt sind, ihre Bestimmung ist nicht nur für die Beurteilung dieses Prozesses wichtig, sondern auch für die Überwachung der Leberfunktion
  • Alpha-Fetoprotein - ein Leberenzym, dessen Menge bei Erkrankungen dieses Organs, einschließlich Krebs, zunimmt.
  • C-reaktives Protein - produziert von der Leber, beteiligt an der Immunantwort, seine Menge steigt im Blut bei entzündlichen Zuständen - Infektionen, Verletzungen, Autoimmunerkrankungen
  • Ceruloplasmin - ein weiteres Leberenzym, dessen Anstieg charakteristisch für Morbus Wilson ist
  • Pyridinoline und Desoxypyridinolin sind Marker der Knochenresorption (Zerstörung), sie charakterisieren die Funktion von Osteoklasten (osteogene Zellen)
  • Myoglobin - wie bereits erwähnt, ist es eine für Muskeln charakteristische Verbindung, sodass seine Zunahme auf eine Schädigung der Skelett- oder Herzmuskulatur hindeutet.
  • Troponine - sogenannte Herzinfarktmarker, das sind Enzyme, die die Kontraktion der Muskelfasern regulieren, sie sind besonders reichlich im Herzmuskel vorhanden. Seine Schädigung verursacht die Freisetzung großer Mengen von Troponinen ins Blut, die bei der Diagnose von Herzerkrankungen verwendet werden. Es sei jedoch daran erinnert, dass ein Anstieg der Troponine nicht nur auf einen Herzinfarkt hinweisen kann, sondern auch auf dessen Insuffizienz, Klappenfehler oder Lungenembolie.

Alle oben aufgeführten Enzyme lassen sich mehreren Gruppen zuordnen:

  • sekretorische Enzyme- die Untergrenze der Norm ist diagnostisch. Dies sind Enzyme, die von Organen physiologisch produziert werden, deren Anzahl aber bei Erkrankungen abnimmt, z.B. Gerinnungsfaktoren
  • Indikatorenzyme- Wachstum ist wichtig. Diese Gruppe von Enzymen tritt aufgrund von Organschäden und Enzymleckage in großer Zahl auf, wie z. B. Troponine
  • Ausscheidungsenzyme- Dies sind Enzyme, die normalerweise im Lumen verschiedener Organe produziert werden - Mund, Darm und Harnwege. Ist ihr Ausgang verstopft, gelangen sie ins Blut, z.B. Amylase

Es sei daran erinnert, dass Enzyme in der medizinischen Diagnostik selbst verwendet werden. Biochemische Analysen werden unter Verwendung von Enzymen durchgeführt, und die entsprechende Interpretation der Ergebnisse enzymatischer Reaktionen ermöglicht es, das Ergebnis eines Labortests bereitzustellen.

Enzyme und Behandlung

Viele Medikamente wirken, indem sie die Wirkung von Enzymen beeinflussen, entweder indem sie sie zum Handeln veranlassen oder im Gegenteil, indem sie Inhibitoren sind. Es gibt Enzymersatzstoffe wie Pankreatin enth altende Lipase und Amylase, die bei Pankreasinsuffizienz eingesetzt werden.

Andererseits hemmen bestimmte Gruppen von Medikamenten die Wirkung von Enzymen, z.B. Angiotensin-Converting-Enzym-Hemmer, die unter anderem bei Bluthochdruck und Herzinsuffizienz eingesetzt werden, oder einige Antibiotika, z.B. Amoxicillin, das das Enzym bakterielle Transpeptidase hemmt, was den Aufbau der Bakterienzellwand verhindert und dadurch die Infektion hemmt.

Einige gifte wirken auch, indem sie Enzyme beeinflussen. Cyanid ist ein starker Inhibitor der Cytochromoxidase, einer wesentlichen Komponente der Atmungskette. Die Blockierung verhindert, dass die Zelle Energie erhält, was zu ihrem Tod führt.

Für den richtigen Ablauf der Lebensprozesse von Zellen ist die Anwesenheit vieler chemischer Substanzen notwendig, die untereinander in strengen Verhältnissen stehen und zwischen denen ständig chemische Reaktionen stattfinden.

Diese Aufgabe wird von gut funktionierenden Enzymen ausgeführt, die notwendig sind, damit fast jede chemische Reaktion mit der Geschwindigkeit und Effizienz ablaufen kann, die für das ordnungsgemäße Funktionieren des menschlichen Körpers erforderlich sind.

Die Wirkung von Enzymen beschleunigt diese Prozesse um ein Vielfaches, oft sogar um das Hundertfache, was wichtig ist, da die Enzyme selbst während der stattfindenden Reaktionen nicht verschleißen.

Der Mangel an Katalysatoren oder ihr unsachgemäßer Betrieb können zur Entstehung vieler Krankheiten führen. Auf der anderen Seite können Sie durch geschickte Modifikation ihrer Aktivität viele Beschwerden erfolgreich heilen.

Die Enzymologie (die Wissenschaft der Enzyme) ist äußerst umfangreich, aseine Entwicklung kann nicht nur wissenschaftlichen Fortschritt bringen, sondern auch aktiv zur Weiterentwicklung der Medizin beitragen, nicht nur in Bezug auf die Behandlung, sondern auch auf die Diagnostik.

Über den AutorBogen. Maciej GrymuzaAbsolvent der Medizinischen Fakultät der Medizinischen Universität K. Marcinkowski in Posen. Er schloss sein Studium mit einem über guten Ergebnis ab. Derzeit ist er Arzt auf dem Gebiet der Kardiologie und Doktorand. Sein besonderes Interesse gilt der invasiven Kardiologie und den implantierbaren Geräten (Stimulatoren).

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Kategorie:

Forschung